Меню

Rhodospirillum rubrum тип питания



Rhodospirillum rubrum тип питания

Rhodospirillum rubrum (R. rubrum) — грамотрицательная, пурпурная протеобактерия, спиралевидной формы и размером от 800 до 1000 нанометров.

Является факультативным анаэробом, который тем не менее способен переходить к спиртовому брожению при низких концентрациях кислорода или к аэробному дыханию при его высоких концентрациях. При аэробном росте фотосинтез генетически подавляется и R. rubrum бесцветен. Однако, как только кислород будет исчерпан, R. rubrum немедленно начинает производить все компоненты фотосинтетического аппарата, включая мембранные белки, бактериохлорофиллы, каротиноиды, то есть бактерия становится фотосинтетически активной. Механизм такой быстрой репрессии фотосинтеза и его возобновления до сих пор неясен. Фотосинтез R. rubrum отличается от такового у растений, поскольку он осушествлятеся не хлорофиллом a, а бактериохлорофиллом.

R. rubrum также является азотофиксирующей бактерией, то есть может экспрессировать и регулировать нитрогеназу, белковый комплекс, катализирующий превращение атмосферного азота в аммиак. Из-за этого важного качества, R. rubrum был выбран многими исследователями в качестве тестового объекта для понимания схемы и регуляции азотофиксации ( [1] [2] [3] [4] , вместе с другими организмами). Именно на R. rubrum была впервые продемонстрирована пост-трансляционная регуляция нитрогеназы. Она заключается в том, что белок нитрогеназа модифицируется путём ADP-рибозилирования по 101-ому остатку аргенина (Arg101). [5] Тактая реакция происходит в отсвет на наличие в среде так называемых факторов отключения — L-глутамина или аммиака, а также при наступлении темноты. [6] Подобное поведения микроорганизма объяснимо — гораздо легче получать азот путём отщепления аминогрупп у глутамина или усвоением аммиака. Отсутствие же света делает невозможным процесс фотосинтеза и как следствие — процесс азотофиксации.

У R. rubrum есть по крайней мере несколько потенциальных применений в биотехнологии:

  • Высокая степень внутриклеточного накопления предшественников ПГМ (поли-гидроксо-масляной кислоты) для продукции биопластика
  • Производство водородного топлива
  • Модельная система для изучения преобразования энергии света в энергию химических связей, а также изучения регуляции азотофисирующей системы.

Источники

  1. Teixeira PF, Jonsson A, Frank M, Wang H, Nordlund S (2008). «Interaction of the signal transduction protein GlnJ with the cellular targets AmtB1, GlnE and GlnD in Rhodospirillum rubrum: dependence on manganese, 2-oxoglutarate and the ADP/ATP ratio». Microbiology154 (Pt8): 2336–47. DOI:10.1099/mic.0.2008/017533-0. PMID 18667566.
  2. Selao TT, Nordlund S, Norén A (2008). «Comparative proteomic studies in Rhodospirillum rubrum grown under different nitrogen conditions». J Proteome Res7 (8): 3267–75. DOI:10.1021/pr700771u. PMID 18570453.
  3. Wolfe DM, Zhang Y, and Roberts GP (2007). «Specificity and Regulation of Interaction between the PII and AmtB1 Proteins in Rhodospirillum rubrum». J Bacteriol189 (19): 6861–6869. DOI:10.1128/JB.00759-07. PMID 17644595.
  4. Jonsson A, Teixeira PF, Nordlund S (2007). «The activity of adenylyltransferase in Rhodospirillum rubrum is only affected by alpha-ketoglutarate and unmodified PII proteins, but not by glutamine, in vitro». FEBS J274 (10): 2449–60. DOI:10.1111/j.1742-4658.2007.05778.x. PMID 17419734.
  5. Pope MR, Murrell SA, Ludden PW (1985). «Covalent modification of the iron protein of nitrogenase from Rhodospirillum rubrum by adenosine diphosphoribosylation of a specific arginine residue». Proc Natl Acad Sci U S A82 (10): 3173–7. DOI:10.1073/pnas.82.10.3173. PMID 3923473.
  6. Neilson AH, Nordlund S (1975). «Regulation of nitrogenase synthesis in intact cells of Rhodospirillum rubrum: inactivation of nitrogen fixation by ammonia, L-glutamine and L-asparagine». J Gen Microbiol91 (1): 53–62. PMID 811763.

Wikimedia Foundation . 2010 .

Смотреть что такое «Rhodospirillum rubrum» в других словарях:

Rhodospirillum rubrum — Taxobox color = lightgrey name = Rhodospirillum rubrum regnum = Bacteria phylum = Proteobacteria classis = Alpha Proteobacteria ordo = Rhodospirillales familia = Rhodospirillaceae genus = Rhodospirillum species = R. rubrum binomial =… … Wikipedia

Rhodospirillum rubrum — A purple nonsulphur bacterium with a spiral shape; contains the pigment bacteriochlorophyll and under anaerobic conditions photosynthesises using organic compounds as electron donors for the reduction of carbon dioxide. The purple colour results… … Dictionary of molecular biology

Rhodospirillum — ? Rhodospirillum Научная классификация Царство: Бактерии Тип: Протеобактерии Класс: Альфа протеобактерии … Википедия

RuBisCO — Ribulose 1,5 bisphosphate carboxylase/oxygenase, most commonly known by the shorter name RuBisCO [The term Rubisco was, in 1979, coined humorously by David Eisenberg at a seminar honouring the retirement of the early, prominent rubisco researcher … Wikipedia

NAD(+)—dinitrogen-reductase ADP-D-ribosyltransferase — NAD+ dinitrogen reductase ADP D ribosyltransferase Identifiers EC number 2.4.2.37 CAS number 117590 45 1 … Wikipedia

Другие роды азотфиксирующих бактерий — До недавнего времени считалось, что монополия азотфиксации принадлежит только представителям родов Azotobacter, Clostridium и Rhizobium. Правда, еще до выделения М. Бейеринком (1901) азотобактера и почти одновременно с С. Н.… … Биологическая энциклопедия

Chromatophore — Zebrafish chromatophores mediate background adaptation on exposure to dark (top) and light environments (bottom). Chromatophores are pigment containing and light reflecting cells found in amphibians, fish, reptiles, crustaceans, and cephalopods.… … Wikipedia

Nif gene — The nif gene is the gene responsible for the coding of proteins related and associated with the fixation of atmospheric nitrogen into a form of nitrogen available to plants. These genes are found in nitrogen fixing bacteria and cyanobacteria. Nif … Wikipedia

Cytochrome c family — Cytochrome c Structure of cytochrome c2 from Rhodopseudomonas viridis.[1] Identifiers Symbol … Wikipedia

Winogradsky-Säule — Schwefelpurpurbakterien, Detail einer Winogradsky Säule … Deutsch Wikipedia

Источник

Rhodospirillum rubrumRhodospirillum rubrum

Rhodospirillum rubrum ( R. rubrum ) представляет собой грамотрицательные протеобактерии розового цвета, размером от 800 до 1000 нанометров . Это факультативный анаэроб , поэтому он может использовать кислород для аэробного дыхания в аэробных условиях или альтернативный терминальный акцептор электронов для анаэробного дыхания в анаэробных условиях. Альтернативные концевые акцепторы электронов для R. rubrum включают диметилсульфоксид или оксид триметиламина .

При аэробном росте фотосинтез генетически подавляется, и R. rubrum становится бесцветным. После исчерпания кислорода R. rubrum немедленно запускает производство аппарата фотосинтеза, включая мембранные белки, бактериохлорофиллы и каротиноиды , т.е. бактерия становится фотосинтезирующей. Механизм подавления фотосинтеза плохо изучен. Фотосинтез R. rubrum отличается от фотосинтеза растений, так как он обладает не хлорофиллом а , а бактериохлорофиллами . В то время как бактериохлорофилл может поглощать свет с максимальной длиной волны от 800 до 925 нм, хлорофилл поглощает свет с максимальной длиной волны от 660 до 680 нм. R. rubrum — бактерия спиралевидной формы (spirillum, множественная форма: спирилла).

R. rubrum также является азотфиксирующей бактерией , т.е. она может экспрессировать и регулировать нитрогеназу , белковый комплекс, который может катализировать превращение атмосферного диазота в аммиак. Когда бактерии подвергаются воздействию аммиака, темноты и метосульфата феназина, азотфиксация прекращается. Из-за этого важного свойства R. rubrum был объектом тестирования многих различных групп, чтобы понять сложные регуляторные схемы, необходимые для возникновения этой реакции. Именно у R. rubrum впервые была продемонстрирована посттрансляционная регуляция нитрогеназы. Нитрогеназа модифицируется АДФ-рибозилированием в остатке аргинина 101 (Arg101) в ответ на так называемые эффекторы «выключения» — глутамин или аммиак — и темноту.

R. rubrum имеет несколько потенциальных применений в биотехнологии :

  • Количественное накопление предшественников ПОБ (полигидроксимасляной кислоты) в клетке для производства биопластика .
  • Производство биологического водородного топлива .
  • Модельная система для изучения преобразования световой энергии в химическую энергию и регулирующих путей системы фиксации азота .

Источник

Механизм ассимиляции ацетата у пурпурной несерной бактерии Rhodospirillum rubrum, не имеющей глиоксилатного шунта тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.07, кандидат биологических наук Берг, Иван Анатольевич

  • Специальность ВАК РФ 03.00.07
  • Количество страниц 118
  • Скачать автореферат
  • Читать автореферат

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Берг, Иван Анатольевич

1. Обзор литературы

1.1. Общая характеристика фототрофных микроорганизмов.

1.2. Углеродный метаболизм фототрофных бактерий.

1.2.1. Автотрофная ассимиляция СОг.

1.2.2. Гетеротрофный метаболизм фототрофных бактерий.

1.2.3. Анаплеротические последовательности, функционирующие при росте на ацетате.

2. Экспериментальная часть

2.1. Материалы и методы исследования.

2.1.1. Бактерии и условия их культивирования.

2.1.2. Ассимиляция клетками меченых субстратов.

2.1.3. Измерение дыхания клеток.

2.1.4. Выделение клетками в среду кетокислот.

2.1.5. Получение экстрактов клеток.

2.1.6. Определение активности ферментов.

2.1.7. Идентификация продуктов конденсации ацетил-КоА (пропионил-КоА) и пирувата (глиоксилата).

2.1.8. Определение белка.

2.2.1. Рост R. rubrum в разных условиях.

2.2.2. Фиксация ацетата, пропионата и бикарбоната.

2.2.2.1. Фиксация ацетата и бикарбоната суспензиями клеток R. rubrum, выросших в фототрофных анаэробных условиях на среде с ацетатом.

2.2.2.2. Фиксация пропионата и бикарбоната суспензиями клеток R. rubrum, выросших в фототрофных анаэробных условиях на среде с ацетатом.

2.2.2.3. Действие итаконата на фиксацию ацетата, пропионата и бикарбоната суспензиями клеток R. rubrum, выросших в фототрофных анаэробных условиях на среде с ацетатом.

2.2.2.4. Фиксация пропионата и бикарбоната суспензиями клеток R. rubrum, выросших в фотогетеротрофных условиях на среде с пропионатом и бикарбонатом.

2.2.2.5.Фиксация ацетата и бикарбоната суспензиями клеток Rps. palustris, выросших в фототрофных условиях на среде с ацетатом.

2.2.3. Потребление кислорода суспензиями клеток R. rubrum.

2.2.4. Выделение глиоксилата суспензиями клеток R. rubrum, выросших в фототрофных условиях на среде с ацетатом.

2.2.5. Активность ферментов в экстрактах клеток R. rubrum.

2.2.6. Действие итаконата на активность некоторых ферментов в экстрактах клеток R. rubrum.

2.2.7. Образование и взаимопревращения С5-дикарбоновых кислот (цитрамалата, мезаконата, 3-метилмалата) в экстрактах клеток R. rubrum, выросших в фототрофных условиях на среде с ацетатом.

3. Обсуждение результатов.

Рекомендованный список диссертаций по специальности «Микробиология», 03.00.07 шифр ВАК

Механизм ассимиляции ацетата у пурпурных несерных бактерий, не имеющих глиоксилатного шунта 2004 год, кандидат биологических наук Филатова, Людмила Владимировна

Миксотрофия у фототрофных и хемотрофных бактерий 2006 год, доктор биологических наук Захарчук, Леонид Михайлович

Механизм фиксации CO2 у зеленых нитчатых бактерий 2000 год, кандидат биологических наук Уголькова, Наталья Валентиновна

Малатдегидрогеназная ферментная система бактерий Rhodobacter sphaeroides: очистка, физико-химические свойства, метаболитная и экспрессионная регуляция 2011 год, кандидат биологических наук Шихалиева, Ксения Джамильевна

Участие малатдегидрогеназы в метаболической адаптации к типу питания у бактерий разных систематических групп 2006 год, кандидат биологических наук Климова, Мария Александровна

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Механизм ассимиляции ацетата у пурпурной несерной бактерии Rhodospirillum rubrum, не имеющей глиоксилатного шунта»

Особое место в природе занимают фототрофные организмы. Осуществляемый ими процесс ассимиляции углекислоты за счет световой энергии является определяющим для всех других форм жизни на Земле. Помимо высших растений и водорослей, немалый вклад в биосферу Земли вносят фототрофные бактерии. Они играют важную роль в круговоротах углерода, азота, серы и других биогенных элементов. На основании исследования фототрофных микроорганизмов были решены многие проблемы, касающиеся механизмов фотосинтеза, фиксации молекулярного азота и других важнейших биологических процессов. Перспективны работы по практическому использованию фототрофных микроорганизмов, возможности которого разнообразны. Это, в частности, получение белка кормовых добавок, биополимеров, молекулярного водорода, ряда ферментов, стимуляторов роста бактерий и некоторых лекарственных препаратов, а также очистка сточных вод. Поэтому неудивителен огромный поток публикаций, посвященных различным аспектам метаболизма фототрофных бактерий. Значительную их часть составляют работы, связанные с изучением углеродного метаболизма и механизмов его регуляции. Несмотря на это, целый ряд вопросов, касающихся использования фототрофными бактериями различных соединений углерода, в течении достаточно продолжительного времени остаётся открытым. Одним из таких вопросов является механизм ассимиляции ацетата у фототрофных бактерий, не имеющих глиоксилатного шунта (ИЦЛ—бактерий).

У большинства бактерий катаболизм ацетата осуществляется через цикл трикарбоновых кислот (ЦТК). Рост в присутствии ацетата невозможен, если интермедиаты ЦТК, расходуемые на биосинтетические нужды, не восполняются. Как правило, их образование происходит через глиоксилатный шунт. Факт отсутствия его ключевого фермента — изоцитратлиазы — у многих фототрофов был установлен в 1960 г., однако природа анаплеротических последовательностей, функционирующих у этих бактерий при росте на ацетате, не известна до сих пор.

Целью настоящей работы было выяснение механизма ассимиляции ацетата у одного из представителей ИЦЛ—бактерий — пурпурной несерной бактерии Rhodospirillum rubrum. Для достижения указанной цели решались следующие задачи:

1. Определить, какие ферменты участвуют в ассимиляции ацетата у R. rubrum;

2. Исследовать основные закономерности ассимиляции ацетата суспензиями клеток R. rubrum.

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

Похожие диссертационные работы по специальности «Микробиология», 03.00.07 шифр ВАК

Ассимиляция ацетата пурпурной несерной бактерией Rhodobacter capsulatus B10 2018 год, кандидат наук Петушкова Екатерина Павловна

Физико-химические и регуляторные свойства олигомерных форм малатдегидрогеназной ферментной системы из Rhodovulum steppense штамм A-20s и их роль в адаптивной реакции при смене типов питания и условий культивирования 2018 год, кандидат биологических наук Лященко, Майя Сергеевна

Деградация этилендиаминтетраацетата аэробными бактериями 2009 год, кандидат биологических наук Капаруллина, Елена Николаевна

Метаболическая организация окислительных путей у дрожжей Yarrowia lipolytica — продуцентов органических кислот 2009 год, доктор биологических наук Моргунов, Игорь Григорьевич

Свойства и роль пирофосфатзависимой 6-фосфофруктокиназы Methylomonas Methanica 2006 год, кандидат биологических наук Бесчастный, Александр Павлович

Заключение диссертации по теме «Микробиология», Берг, Иван Анатольевич

1. Ни один из известных анаплеротических механизмов ассимиляции ацетата не функционирует у Rhodospirillum rubrum.

2. Ассимиляция ацетата у R. rubrum связана с функционированием нового анаплеротического цикла, в котором ацетил-КоА окисляется до глиоксилата через следующую последовательность реакций: ацетил-КоА + пируват —> цитрамалил-КоА -» цитрамалат —> мезаконат —> мезаконил-КоА -» 3-метилмалил-КоА —> глиоксилат + пропионил-КоА. Регенерация пирувата из пропионил-КоА происходит при участии пропионил-КоА карбоксилазы: пропионил-КоА —>• метилмалонил-КоА -> сукцинил-КоА -» сукцинат —» фумарат малат -> (оксалоацетат -> ФЕП —>) пируват.

3. Основным путем утилизации синтезированного глиоксилата является его включение в цикл трикарбоновых кислот через малатсинтазную реакцию.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Берг, Иван Анатольевич, 2000 год

1. Ивановский Р. Н. Метаболизм фототрофных бактерий в разных условиях роста: Автореф. дисс. докт. биол. наук. М., 1985. — 49 с.

2. Ивановский Р. Н., Родова Н. А. Состав и содержание цитохромов у Rhodopseudomonaspalustris в зависимости от условий роста // Микробиология. 1975. — Т. 44.-№ 1.-С. 16-20.

3. Кеппен О. И., Красильникова Е. Н. Активность ферментов цикла трикарбоновых кислот у Oscillochloris trichoides II Микробиология. 1995. — Т. 64. — № 5. — С. 714-715.

4. Кеппен О. И., Лебедева Н. В., Трошина О. Ю., Родионов Ю. В. Нитрогеназная активность нитчатой фототрофной зеленой бактерии // Микробиология. 1989.- Т. 58.- № 3,-С. 520-521.

5. Кондратьева Е. Н. Фотосинтезирующие бактерии,- М.: Изд. АН СССР, 1963. 316 с.

6. Кондратьева Е. Н. Способность фототрофных бактерий к хемоавтотрофии // Хемосинтез: к 100-летию открытия С. Н. Виноградским / Под. ред. М. В. Иванова,- М.: Наука, 1989. С. 139-147.

7. Кондратьева Е. Н. Автотрофные прокариоты,- М.: Изд-во МГУ, 1996. 312 с.

8. Ю.Кондратьева E.H., Гоготов И.Н. Молекулярный водород в метаболизмемикроорганизмов,- М.: Наука, 1981. 344 с.

9. П.Кондратьева E.H., Красильникова E.H. Фототрофные бактерии как продуценты поли-Р-гидроксибутирата//Прикладная биохимия и микробиология, 1989, 25, 6, 785-789.

10. Кондратьева Е. Н., Максимова И. В., Самуилов В. Д. Фототрофные микроорганизмы,- М: Изд-во МГУ, 1989. 376 с.

11. Красильникова Е. Н. Изоцитратлиазная активность фотосинтезирующих бактерий в зависимости от присутствия углекислоты // Научн. докл. высш. школы, биол. науки. -1970.-№12.-С. 78-81.

12. Н.Красильникова Е. Н., Кеппен О. И., Горленко В. М., Кондратьева Е. Н. Рост Chloroflexus aurantiacus на средах с разными органическими соединениями и пути их метаболизма // Микробиология. 1986. — Т. 55. — № 3. — С. 425-430.

13. Романова А. К. Биохимические методы изучения автотрофии у микроорганизмов. -М.: Наука, 1980. 160 с.

14. Романова А. К. Ассимиляция углекислоты при хемоавтотрофии // Хемосинтез: к 100-летию открытия С. Н. Виноградским / Под ред. М. В. Иванова,- М.: Наука, 1989. С. 148-169.

15. Уголькова Н. В., Ивановский Р. Н. О механизме автотрофной фиксации углекислоты у Chloroflexus aurantiacus II Микробиология. 2000. — Т. 69. — № 2. — С. 175179.

16. Фирсов Н. Н., Ивановский Р. Н. Фотометаболизм ацетата у Ectothiorhodospira shaposhnikovii // Микробиология. 1975. — Т. 44. — № 2. — С. 197-201.

17. Эдварде Дж., Уокер Д. Фотосинтез СЗ и С4 растений: механизмы и регуляция. -М.: Мир, 1986. -590 с.

18. Albers Н., Gottschalk G. Acetate metabolism in Rhodopseudomonas gelatinosa and several other Rhodospirillaceae // Arch. Microbiol. 1976. — V. 111. — № 1. — P. 45-49.

19. Anderson L., Fuller R. С Photosynthesis in Rhodospirillum rubrum. 3. Metabolic control of reductive pentose phosphate and tricarboxylic acid cycle enzymes // Plant Physiol. 1967. — V. 42. — № 4. — P. 497-502.

20. Anthony C. The biochemistry of methylotrophs.- London: AP, 1982.- 431 p.

21. Barker H. A. Citramalate lyase of Clostridium tetanomorphum II Arch. Microbiol. -1967.-V. 59.-№1-3.-P. 4-12.

22. Bassham J. A., Calvin M. The path of carbon in photosynthesis.- Englewood Cliffs, NJ: Prentice Hall, 1957,- 104 p.

23. Beatty J. T, Gest H. Biosynthetic and bioenergetic functions of citric acid cycle reactions in Rhodopseudomonas capsulata II J. Bacteriol. 1981a. — V. 148. — № 2. — P. 584-593.

24. Beatty J. T, Gest H. Generation of succinyl-Coenzyme A in photosynthetic bacteria // Arch. Microbiol. 1981b. — V. 129. — № 5. — P. 335-340.

25. Bellion E, Bolbot J. A, Lash T. D. Generation of glyoxylate in methylotrophic bacteria // Curr. Microbiol. 1981. — V. 6. — № 6. — P. 367-372 (uht. no: Anthony C. The biochemistry of methylotrophs. — London: AP, 1982. — p. 104).

26. Bellion E, Kelley R. L. Inhibition by itaconate of growth of methylotrophic bacteria // J. Bacteriol. 1979. — V. 138. — № 2. — P. 519-522.

27. Benedict C. R. Early products of 14C.acetate incorportion in resting cells of Rhodospirillum rubrum II Biochim. Biophys. Acta. 1962. — V. 56. — № 3. — P. 618-620.

28. Berg P. Acyladenylates: an enzymatic mechanism of acetate activation // J. Biol. Chem. -1956. V. 222. — № 2. — P. 991-1013.

29. Beuscher N, Gottschalk G. Lack of citrate lyase the key enzyme of the reductive carboxylic cycle — in Chlorobium thiosulfatophillum and Rhodospirillum rubrum II Z. Naturforsch. — 1972. — V. 27. — № 8. — P. 967-973.

30. Blasco R, Cardenas J, Castillo F. Acetate metabolism in purple non-sulfur bacteria // FEMS Microbiol. Lett. 1989. — V. 58. — № 2-3. — P. 129-132.

31. Blasco R, Cardenas J, Castillo F. Regulation of isocitrate lyase in Rhodobacter capsulatus E1F1 // Curr. Microbiol. 1991. — V. 22. — P. 73-76.

32. Bowes G, Ogren W. L, Hagerman R. H. Phosphoglycolate production catalyzed by ribulose diphosphate carboxylase // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1971. — V. 45. — № 3. — P. 716-722.

33. Bowien B. Molecular biology of carbon dioxide assimilation in aerobic chemolithotrophs // Autotrophic bacteria / Ed. by H. G. Schlegel and B. Bowien. Madison: Science Tech Publishers, 1989. P. 437-460.

34. Brock M., Fischer R., Linder D., Buckel W. Methylcitrate synthase from Aspergillus nidulans: implications for propionate as an antifungal agent // Mol. Microbiol. 2000. — V. 35. -№5. -P. 961-973.

35. Brostedt E., Nordlund S. Purification and partial characterization of a pyruvate oxidoreductase from the photosynthetic bacterium Rho do spirillum rubrum grown under nitrogen-fixing conditions//Biochem. J. 1991,-V. 279,-№ l.-P. 155-158.

36. Brune D. C. Sulfur compounds as photosynthetic electron donors // Anoxygenic photosynthetic bacteria / Ed. by R. E. Blankenship, M. T. Madigan, C. E. Bauer. Dordrecht: Kluwer Academic Publishers, 1995. — P. 885-914.

37. Buchanan B. B., Evans M. C. W., Arnon D. I. Ferredoxin-dependent carbon assimilation in Rhodospirillum rubrum II Arch. Microbiol. 1967. — V. 59. — № 1. — P. 32-40.

38. Buckel W. Anaerobic energy metabolism // Biology of the Prokaryotes / Ed. by J. W. Lengeler, G. Drews, H. G. Schlegel. Stuttgart: Georg Thieme Yerlag, 1999. — P. 278-326.

39. Buckel W., Barker H. A. Two pathways of glutamate fermentation by anaerobic bacteria //J. Bacteriol. 1974. -V. 117. — P. 1248-1260.

40. Buckel W., Bobi A. The enzyme complex citramalate lyase from Clostridium tetanomorphum // Eur. J. Biochem. 1976. — V. 64. — № 1. — P. 255-262.

41. Charon N. W., Johnson R. C., Peterson D. Amino acids biosynthesis in the spirochete Leptospira. Evidens for a novel pathway of isoleucine biosynthesis // J. Bacteriol. 1974. — V. 117.-№ l.-P. 203-211.

42. Claassen P. A. M., Zehnder A. J. B. Isocitrate lyase activity in Thiobacillus versutus grown anaerobically on acetate and nitrate // J. Gen. Microbiol. 1986. — V. 132. — № 11. — P. 3179-3185.

43. Cooper R. A., Kornberg H. L. The utilization of itaconate by Pseudomonas sp. // Biochem. J. 1964. — V. 91. — № l.-P. 82-91.

44. Cooper R. A., Itiaba K., Kornberg H. L. The utilization of aconate and itaconate by Micrococcus sp. // Biochem. J. 1965. — V. 94. — № 1. — P. 25-31.

45. Dawes E. A. Polyhydroxybutirate: an intriguing biopolymer // Bioscience Reports. -1988.-V. 8. -№6. -P. 537-547.

46. Dixon G. H., Kornberg H. L. Assay methods for key enzymes of glyoxylate cycle // Biochem. J. 1959. — V. 72. — № 1. — P. 195-200.

47. Ehrenreich A., Widdel F. Anaerobic oxidation of ferrous iron by purple bacteria, a new type of phototrophic metabolism // Appl. Environ. Microbiol. 1994. — V. 60. — № 12. — P. 45174526.

48. Eikmanns B., Linder D., Thauer R. K. Unusual pathway of isoleucine biosynthesis in Methanobacterium thermoautotrophicum II Arch. Microbiol. 1983. — V. 136. — P. 111-113.

49. Eisenreich W., Strauss G., Werz U., Fuchs G., Bacher A. Retrobiosynthesis analysis of carbon fixation in the phototrophic eubacterium Chloroflexus aurantiacus II Eur. J. Biochem. -1993. V. 215. — № 3. — P. 619-632.

50. Ekiel I., Smith I. C. P., Sprott G. D. Biosynthesis of isoleucine in methanogenic bacteria: a 13C NMR study // Biochemistry. 1984. — V. 23. — P. 1683-1687.

51. Evans M. C. W. The photoassimilation of succinate to hexose by Rhodospirillum rubrum 11 Biochem. J. 1965. — V. 95. — № 3. — P. 669-677.

52. Evans M. C. W., Buchanan B. B., Arnon D. I. A new ferredoxin-dependent carbon reduction cycle in a photosynthetic bacterium // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1966. — V. 55. — № 4. — P. 928-934.

53. Falcone D. L., Tabita F. R. Expression of endogenous and foreign ribulose 1,5-bisphosphate carboxylase-oxygenase (RubisCO) genes in a RubisCO deletion mutant of Rhodobacter sphaeroides // J. Bacteriol. 1991. — V. 173. — № 6. — P. 2099-2108.

54. Ferguson S. J., Jackson J. B., McEwan A. G. Anaerobic respiration in the Rhodospirillaceae: characterisation of pathways and evaluation of roles in redox balancing during photosynthesis // FEMS Microbiol. Reviews. 1987. — V. 46. — P. 117-143.

55. Gerike U., Hough D. W., Russel N. J., Dyall-Smith M. L., Danson M. J. Citrate synthase and 2-methylcitrate synthase: structural, functional and evolutionary relationships // Microbiology. 1998. — V. 144. — № 4. — P. 929-935.

56. Gest H. Energy conversion and generation of reducing power in bacterial photosynthesis // Adv. Microbiol. Physiol. 1972. — V. 7. — P. 243-282.

57. Gest H., Favinger J. L. Heliobacterium chlorum, anoxygenic brownish-green phototrophic bacterium containing a «new» form of bacteriochlorophyll // Arch. Microbiol. -1983. -V. 136. -№ 1. P. 11-16.

58. Giachetti E., Pinzanti G., Vanni P. A new continuous optical assay for isocitrate lyase // Experimentia. 1984. — V. 40. — P. 227-228.

59. Giovannoni S. J., Revsbech N. P., Ward D. M., Castenholz R. W. Obligately phototrophic Chloroflexus: Primary production in anaerobic hot spring microbial mats // Arch. Microbiol. 1987. — V. 147. — № 1. — P. 80-87.

60. Hallenbeck P. L., Lerchen R., Hessler P., Kaplan S. Phosphoribulokinase activity and regulation of C02 fixation critical for photosynthetic growth of Rhodobacter sphaeroides II J. Bacteriol. 1990. -V. 172. -№4. — P. 1749-1761.

61. Han L., Reynolds K. A. A novel alternate anaplerotic pathway to the glyoxylate cycle in streptomycetes // J. Bacteriol. 1997. — V. 179. — № 16. — P. 5157-5164.

62. Heda G. D., Madigan M. T. Utilization of amino acids and lack of diazotrophy in the thermophilic anoxygenic phototroph Chloroflexus aurantiacus II J. Gen. Microbiol. 1986. — V. 132. -№9. — P. 2469-2473.

63. Heising S., Schink B. Phototrophic oxidation of ferrous iron by a Rhodomicrobium vannielii strain // Microbiology. 1998. — V. 144. — № 8. — P. 2263-2269.

64. Holo H. Chloroflexus aurantiacus secretes 3-hydroxypropionate, a possible intermediate in the assimilation of C02 and acetate // Arch. Microbiol. 1989. — V. 151. — № 3. — P. 252-256.

65. Holo H., Sirevag R. Autotrophic growth and C02 fixation of Chloroflexus aurantiacus II Arch. Microbiol. 1986. — V. 145. — № 2. — P. 173-180.

66. Horswill A. R., Escalante-Semerena J. C. Salmonella typhimurium LT2 catabolizes propionate via the 2-methylcitric acid cycle // J. Bacteriol. 1999. — V. 181. — № 18. — P. 56155623.

67. Howell D. M., Xu H., White R. H. (i?)-Citramalate synthase in methanogenic Archaea // J. Bacteriol. 1999. — V. 181.-№ 1. — P. 331-333.

68. Ivanovsky R. N., Krasilnikova E. N., Fal Y. I. A pathway of the autotrophic C02 fixation in Chloroflexus aurantiacus // Arch. Microbiol. 1993. — V. 159. — № 3. — P. 257-264.

69. Joshi H. M., Tabita F. R. A global two component signal transduction system that integrates the control of photosynthesis, carbon dioxide assimilation, and nitrogen fixation // Proc Natl Acad Sci USA. 1996. — V. 93. — № 25. — P. 14515-14520.

70. Kato Y., Asano Y. 3-Methylaspartate ammonia-lyase as a marker enzyme of the mesaconate pathway for (*S’)-glutamat.c fermentation in Enterobacteriaceae II Arch. Microbiol. -1997. V. 168. — № 6. — P. 457-463.

71. Kikuchi G., Tsuiki S., Muto A., Yamada H. Metabolism of carboxylic acids in non-sulfur purple bacteria under light-anaerobic conditions / Studies in microalgae and photosynthetic bacteria. Tokyo: University of Tokyo Press, 1963. — P. 547-565.

72. Kimble L., Madigan M. Nitrogen fixation and nitrogen metabolism in heliobacteria //Arch. Microbiol. 1992. -V. 158. -№3. — P. 155-161.

73. Knight M. The photometabolism of propionate by Rhodospirillum rubrum II Biochem. J. 1962.-V. 84.-№1.-P. 170-185.

74. Kondratieva E. N., Ivanovsky R. N., Krasilnikova E. N. Light and dark metabolism in purple sulfur bacteria // Soviet Science Review. Vol. 2 / Ed. by V. P. Skulachev. — Guilford, England, New York: IPC Science and Technology Press, 1981. — P. 325-364.

75. Kondratieva E. N., Ivanovsky R. N., Krasilnikova E. N. Carbon metabolism in Chloroflexus aurantiacusll FEMS Microbiol. Lett. 1992. — V. 100. — P. 269-272.

76. Kornberg H. L., Gotto A. M. The metabolism of C2 compounds in microorganisms. 6. Synthesis of cell constituents from glycollate by Pseudomonas sp. // Biochem. J. 1961. — V. 78. -№ 1. — P. 69-82.

77. Kornberg H. L., Lascelles J. The formation of isocitratase by the Athiorhodaceae // J. Gen. Microbiol. 1960. -V. 23. — № 3. — P. 511-517.

78. Kortstee G. J. J. The homoisocitrate-glyoxylate cycle in pink, facultative methylotrophs // FEMS Microbiol. Lett. 1980 — V. 8. — № 1. — P. 59-65.

79. Liebergesell M., Hustede E., Timm A., Steinbüchel A., Fuller R. C., Lenz R. W., Schlegel H. G. Formation of poly(3-hydroxyalkanoates) by phototrophic and chemolithotrophic bacteria//Arch. Microbiol. 1991. — V. 155. — № 5. — P. 415-421.

80. Loken O., Sirevag R. Evidence for the presence of the glyoxulate cycle in Chloroflexus II Arch. Microbiol. 1982. — V. 132. — № 3. — P. 276-279.

81. London R. E., Allen D. L., Gabel S. A., DeRose E. F. Carbon-13 nuclear magnetic resonance study of metabolism of propionate by. Escherichia coli II J. Bacteriol. 1999. — V. 181. -№11.-P. 3562-3570.

82. Losada M, Trebst A. V, Ogata S, Arnon D. I. Equivalence of light and adenosine triphosphate in bacterial photosynthesis // Nature. 1960. — V. 186. — № 4727. — P. 753-760.

83. Lowry O. H, Rosenbrough M. S, Farr A. L, Randall R. S. Protein measurement with the Folin phenol reagent // J. Biol. Chem. 1951. — V. 193. — № 1. — P. 265-275.

84. Madigan M. T, Martinko J.M, Parker J. Brock biology of microorganisms. Upper Saddle River (NJ): Prentice Hall, 2000. — 986 p.

85. Madigan M. T, Ormerod J. G. Taxonomy, physiology and ecology of heliobacteria // Anoxygenic photosynthetic bacteria / Ed. by R. E. Blankenship, M. T. Madigan, C. E. Bauer. -Dordrecht: Kluwer Academic Publishers, 1995. P. 17-30.

86. Mas J, Van Gemerden H. Storage products in purple and green sulfur bacteria // Anoxygenic photosynthetic bacteria / Ed. by R, E. Blankenship, M. T. Madigan, C. E. Bauer. -Dordrecht: Kluwer Academic Publishers, 1995. P. 973-990.

87. McFadden B. A, Purohit S. Itaconate, an isocitrate lyase-directed inhibitor in Pseudomonas indigofera II J. Bacteriol. 1977. — V. 131. — № 1. — P. 136-144.

88. McFadden B. A, Shively J. M. Bacterial assimilation of carbon dioxide by the Calvin cycle // Variations in autotrophic life / Ed. by J. M. Shively, L. L. Barton. London: Acad. Press, 1991.-P. 25-49.

89. Merrick J. M. Metabolism of reserve materials // The photosynthetic bacteria / Ed. by R. K. Clayton, W. R. Sistrom. N.Y.: Plenum Press, 1978. — P. 199-222.

90. Morgan P, Kelly D. J, Dow C. S. The tricarboxylic acid cycle of heterogeneous and swarmer cell populations of Rhodomicrobium vannielii Rm5 // J. Gen. Microbiol. 1986. — V. 132. — P. 931-938.

91. Moskowitz G. J, Merrick J. M. Metabolism of poly-P-hydroxy-butyrate. Enzymatic synthesis of D-(-)-P-hydroxybutyryl coenzyme A by an enoyl hydrase from Rhodospirillum rubrum II Biochemistry. 1969. — V. 8. — P. 2748-2755.

92. Payne J., Morris J. G. Acetate utilisation by Rhodopseudomonas spheroides II FEBS Letters. 1969. — V. 4. — № 1. — P. 52-54.

93. Pfennig N. Multicellular filamentous green bacteria // Bergey’s Manual of Systematic Bacteriology. Vol. 3 / Ed. by J. T. Staley, M. P. Bryant, N. Pfennig, J. G. Holt. — Baltimore: Williams & Wilkins, 1989. — P. 1697-1707.

94. Pickett M. W., Williamson M. R., Kelly D. G. An enzymes and 13C-NMR study of carbon metabolim in heliobacteria // Photosynth. Res. 1994. — V. 41. — № 1. — P. 75-88.

95. Pierson B. K., Castenholz R. W. Taxonomy and physiology of filamentous anoxygenic phototrophs // Anoxygenic photosynthetic bacteria / Ed. by R. E. Blankenship, M. T. Madigan, C. E. Bauer. Dordrecht: Kluwer Academic Publishers, 1995. — P. 31-47.

96. Porter J., Merrett M. J. Formation of glyoxylate from a-hydroxyglutarate by Rhodospirillum rubrum II FEBS Letters. 1970. — V. 7. — № 3. — P. 271-273.

97. Porter J., Merrett M. J. Influence of light intensity on reductive pentose phosphate cycle activity during photoheterotrophic growth of Rhodospirillum rubrum II Plant Phisiol. 1972. — V. 50.-№ l.-P. 252-255.

98. Pronk J. T., van der Linden-Beuman A., Verduyn C., Scheffers W. A., van Dijken J. P. Propionate metabolism in Saccharomyces cerevisiae: implications for the metabolon hypothesis // Microbiology. 1994. — V. 140. — № 4. — P. 717-722.

99. Quayle J. R., Fuller R. C., Benson A. A., Calvin M. Enzymatic carboxylation of ribulose diphosphate // J. Am. Chem. Soc. 1954. — V. 76. — P. 3610-3611.

100. Rao G. R., McFadden B. A. Isocitrate lyase from Pseudomonas indigofera, IV. Specificity and inhibition // Arch. Biochem. Biophys. 1965. — V. 112. — № 2. — P. 294-303.

101. Reed L. J., Mukherjee B. B. a-Ketoglutarate dehydrogenase complex from Escherichia coli II Methods Enzymol. 1969. — V. 13. — P. 55-61.

102. Sasaki T., Motokawa Y., Kikuchi G. Occurrence of both a-type and o-type cytochromes as the functional terminal oxidases in Rhodopseudomonas spheroides II Biochim. Biophys. Acta. 1970. -. V. 197. — № 2. — P. 284-291.1 3

103. Schafer S., Paame T., Vilu R., Fuchs G. ,JC-NMR study of acetate assimilation in Thermoproteus neutrophilias II Eur. J. Biochem. 1989. — V. 186. — № 3. -P. 695-700.

104. Schauder R., Widdel F., Fuchs G. Carbon assimilation pathways in sulfate-reducing bacteria II. Enzymes of a reductive citric acid cycle in the autotrophic Desulfobacter hydrogenophilus II Arch. Microbiol. 1987. — V. 148. — № 3. — P. 218-225.

105. Shimada K. Aerobic anoxygenic phototrophs // Anoxygenic photosynthetic bacteria / Ed. by R. E. Blankenship, M. T. Madigan, C. E. Bauer. Dordrecht: Kluwer Academic Publishers, 1995. — P. 105-122.

106. Sirevag R. Carbon metabolism in green bacteria // Anoxygenic photosynthetic bacteria / Ed. by R. E. Blankenship, M. T. Madigan, C. E. Bauer. Dordrecht: Kluwer Academic Publishers, 1995.-P. 871-883.

107. Sirevag R., Castenholz R. Aspects of carbon metabolism in Chloroflexus 11 Arch. Microbiol. 1979.-V. 120.-№2.-P. 151-154.

108. Smillie R. M., Rigopoulos N., Kelly H. Enzymes of the reductive pentose phosphate cycle in the purple and in the green photosynthetic sulfur bacteria // Biochim. Biophys. Acta. -1962.-V. 56. -№3. -p. 612-614.

109. Smith R. E., MacQuarrie R. The role of cysteine residues in the catalytic activity of glycerol-3-phosphate dehydrogenase // Biochim. Biophys. Acta. 1979. — V. 567. — № 2. — P. 269277.

110. Stackebrandt E., Murray R. G. E., Truper H. G. Proteobacteria classic nov., a name for the phylogenetic taxon that includes the purple bacteria and their relatives // Int. J. Syst. Bacteriol. 1988. — V. 38. — № 3. — P. 321-325.

111. Stern J. R. Enzymic activation and cleavage of D- and L-malate // Biochim. Biophys. Acta. 1963. — V. 69. — № 2. — P. 435-437.

112. Straub K. L., Rainey F. A., Widdel F. Rhodovulum iodosum sp. nov. and Rhodovulum robiginosum sp. nov., two new marine phototrophic ferrous-iron-oxidizing purple bacteria // Int. J. Syst. Bacteriol. 1999. — V. 49. — № 2. — P. 729-735.

113. Strauss G., Fuchs G. Enzymes of a novel autotrophic C02 fixation pathway in the phototrophic bacterium Chloroflexus aurantiacus, the 3-hydroxypropionate cycle // Eur. J. Biochem. 1993. — V. 215. — № 3. — P. 633-643.

114. Suzuki S., Osumi T., Katsuki H. Properties and metabolic role of mesaconate hydratase of an aerobic bacterium // J. Biochem. 1977. — V. 81. — № 6. — P. 1917-1925.

115. Tabita F. R. Molecular and cellular regulation of autotrophic carbon dioxide fixation in microorganisms // Microbiol. Rev. 1988. — V. 52. — № 2. -P. 155-189.

116. Tabita F. R, McFadden B. A, Pfennig N. D-Ribulose-l,5-bisphosphate carboxylase in Chlorobium thiosulfatophilum Tassajara // Biochim. Biophys. Acta. 1974. — V. 341. — № 1. — P. 187-194.

117. Tabuchi T, Serizawa N, Uchiyama H. A novel pathway for the partial oxidation of propionyl-CoA to pyruvate via seven-carbon tricarboxylic acids in yeasts // Agr. Biol. Chem. -1974. V. 38. — № 12. — P. 2571-2572.

118. Takabe T, Akazawa T. A comparative study of the effect O2 on photosynthetic carbon metabolism by Chlorobium thiosulfatophilum and Chromatium vinosum II Plant Cell Physiol. -1977.-V. 18,-№4.-P. 753-765.

119. Textor S, Wendisch V. F, De Graaf A. A, Müller U, Linder M. I, Linder D, Buckel W. Propionate oxidation in Escherichia coli: evidence for operation of a methylcitrate cycle in bacteria II Arch. Microbiol. 1997. — V. 168. — № 5. — P. 428-436.

120. Thauer R. K, Rupprecht E, Jungermann K. Glyoxylate inhibition of clostridial pyruvate synthase // FEBS Lett. 1970. — V. 9,- № 5. — P. 271-273.

121. Tuboi S, Kikuchi G. Enzymic cleavage of malate to glyoxylate and acetyl-coenzyme A // Biochim. Biophys. Acta. 1962. — V. 62. — P. 188-190.

122. Ueda S, Sato K, Shimizu S. Glyoxylate formation from mesaconyl-CoA and its related reactions in a methanol-utilising bacterium, Protaminobacter ruber 11 Agr. Biol. Chem. -1981. -V. 45.- №4. -P. 823-830.

123. Valentine W. N, Tanaka K. R. Pyruvate kinase: clinical aspects // Methods Enzymol. -1966.-V. 9,- P. 468-473.

124. Vermaas W. F. J. Evolution of heliobacteria: implications for photosynthetic reaction center complexes//Photosynth. Res. 1994. — V. 41. — № 1. — P. 285-294.

125. Watson G. M. F., Yu J.-P., Tabita F. R. Unusual ribulose 1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase of anoxic Archae // J. Bacteriol. 1999. — V. 181. — № 5. — P. 1569-1575.

126. Wegener W. S., Reeves H. C., Rabin R., Ajl S. J. Alternate pathways of metabolism of short-chain fatty acids // Bacteriol. Rev. 1968. — V. 32. — № 1. — P. 1-26.

127. Williams J. O., Roche T. E., McFadden B. A. Mechanism of action of isocitrate lyase from Pseudomonas indigoferaH Biochemistry. 1971. — V. 10. — № 8. — P. 1384-1390.

128. Willison J. C. Pyruvate and acetate metabolism in the photosynthetic bacterium Rhodobacter capsulatus II J. Gen. Microbiol. 1988. — V. 134. — № 9. — P. 2429-2439.

129. Willison J. C. Biochemical genetics revisited: the use of mutants to study carbon and nitrogen metabolism in the photosynthetic bacteria // FEMS Microbiol. Reviews. 1993. — V. 104. -№ 1. — P. 1-38.

130. Wood H. G., Ragsdale S. W., Pezacka E. The acetyl-CoA pathway of autotrophic growth // FEMS Microbiol. Reviews. 1986. — V. 39. — P. 345-362.

131. Yakunin A. F., Hallenbeck P. C. Regulation of synthesis of pyruvate carboxylase in the photosynthetic bacterium Rhodobacter capsulatus II J. Bacteriol. 1997. — V. 179. — № 5. — P. 1460-1468.

132. Yamada T., Kikuchi G. Inhibition of the metabolism of carboxylic acids and amino acids by citramalate and other related compounds in Rhodopseudomonas spheroides II J. Biochem. 1968. — V. 63. — № 4. — P. 462-471.

133. Yoshida A. L-Malate dehydrogenase from Bacillus subtilis II Methods Enzymol. -1969. -V. 13. P. 141-145.

134. Zeikus J. G., Fuchs G., Kenealy W., Thauer R. K. Oxidoreductases involved in cell catbon synthesis of Methanobacterium thermoautotrophicum 11 J. Bacteriol. 1977. — V. 132. — № 2.-P. 604-613.

Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.

Научная электронная библиотека disserCat — современная наука РФ, статьи, диссертационные исследования, научная литература, тексты авторефератов диссертаций.

Источник

Читайте также:  Вата капха меню питания

Все о питании © 2021
Внимание! Информация, опубликованная на сайте, носит исключительно ознакомительный характер и не является рекомендацией к применению.

Rhodospirillum rubrum
Научная классификация
Царство: